【摘要】:目的研究PR从CD38活性口袋解离的过程中配体和受体间的相互作用,并寻找接近真实条件的蛋白结构模型方法采用拉伸分子动力学的方法模拟PR从CD38活性口袋解离的过程。在cGDPR和CD38晶体复合物基础上进行修改,得到PR和CD38的复合物;再用动力学优化得到平衡稳定的PR和CD38复合物结构;最后施加一个简谐势促使PR从活性口袋解离对解离过程中所施加外力进行监测,计算对比拉伸过程和平衡过程中氨基酸残基的波动情况。结果与结论得到了PR解离过程中的一系列蛋白構象发现PR与Trp189、Glu146、Glu226以及Ser126、Arg127的作用是抑制PR离去的主要作用。在克服了这些作用之后,PR还要克服一些稍弱的水桥作用,最终才能完全离开活性口袋上述残基在拉伸过程中波动幅度较大,也证明了这些残基在解离过程中的重要性。实验结果加深了对CD38结构和功能的关系及其与底物的相互莋用机制的理解,为抑制剂的设计提供了信息
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李振龙;蔡文生;潘忠孝;;[J];计算机与应用化学;2005年12期
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王俊,丁皓,朱宇,陆小華,吴锤结;[J];南京工业大学学报(自然科学版);2003年01期
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章林溪;;[J];浙江师范大学学报(自然科学版);2006年01期
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杨振军;戚娜;那路新;陈卓;邢磊;张礼和;;[A];中国化学会第28届学术年会第3分会场摘要集[C];2012年
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翟琼莉;邱录贵;韩忠朝;;[A];第⑨届全国实验血液学会议论文摘要汇编[C];2003年
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张礼和;;[A];中国化学会第28届学术年会“化学的创新与发展论坛”摘要集[C];2012年
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