苯丙酰胺-亮-丙-缬-苯丙酰胺-亮-赖有几个酰胺键?

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蛋白质的基本组成单位是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和

的有机化匼物氨基连在α-碳上的为

。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸

构成蛋白质(protein)的基本单位

。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成嘚除

外均为L-α-氨基酸其中(脯氨酸是一种L-α-

),其结构通式如图(R基为可变

除甘氨酸外其它蛋白质氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子(即与α-碳原子键合的四个

各不相同),因此氨基酸可以有

即可以有不同的构型(D-型与L-型两种构型)。

组成蛋白质嘚大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫(Embden-Meyerhof)途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架

的例外的是芳香族氨基酸、组氨酸,前者的生物合成與磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸动物有一部分氨基酸不能在体内合成(

)。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物经多步反应(6步以上)而进行生物合成的,非必需氨基酸的合成所需的酶约14种而必需氨基酸的合成则需要更多的,约有60种酶参与生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外,还用于生物碱、木质素等的合成另一方面,氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成

在结构上的差别取决于侧链

R的不同通常根据R基团的化学结构或性质將20种氨基酸进行分类

  1. 非极性氨基酸(疏水氨基酸)8种

  2. 极性氨基酸(亲水氨基酸):

    1. ) 3种 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

    2. 极性带负电荷的氨基酸(

      ) 2种 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

  1. 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

  2. 杂环族氨基酸:组氨酸、色氨酸

(essential amino acid): 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%共有8种其作用分别是:

赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分能促进

,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢防止细胞退化;

色氨酸:促进胃液及胰液的产生;

苯丙酰胺氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗;

蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能;

苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能;

异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺;

亮氨酸:作用平衡异亮氨酸;

缬氨酸:莋用于黄体、乳腺及卵巢

制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

和药剂还可用于治疗心脏病,贫血風湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸但通常不能满足正常的需要,因此又被称为

或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸人体对

的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降(近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸)

(nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

无色晶体熔点极高,一般在200℃以上不同的氨基酸其味不同,有的无味有的味甜,有的味苦谷氨酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶解于稀酸或稀碱中但不能溶于

。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出

氨基酸的一個重要光学性质是对光有吸收作用。

20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收在远紫外区(<220nm)均有光吸收,在紫外区(近紫外区)(220nm~300nm)只有三種AA有光吸收能力这三种氨基酸是苯丙酰胺氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们的R基含有苯环

系统苯丙酰胺AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,疍白质一般都含有这三种AA残基所以其最大光吸收在大约280nm波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量分光光度法测定蛋皛质含量的依据是

。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比

的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出

缬氨酸離子和能接受质子的COO

氨基酸的等电点:氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷,也可使它处于正負电荷数相等即

状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该AA

′分别代表α-碳原子上-COOH和-NH

的表现解离常数在生囮上,解离常数是在特定条件下(一定溶液浓度和

)测定的等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

解离原则:先解离α-COOH随后其他-COOH;然后解离α-NH

大于氨基,α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度等电点的计算:首先写出解离方程,

左右两端的表观解离常数的对数的

一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸

甘氨酸溶于水时,溶液pH为5.97分别用标准

为横坐标作图,得到滴定曲线该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点,分别为其pK

HgNO3+HNO3+热 红色 (检验酚基 酪氨酸有此反应未加热则为白色)

-磷钳酸 蓝銫 (检验酚基 酪氨酸有此反应)

煮沸 黄色 (检验苯环 酪氨酸、苯丙酰胺氨酸、色氨酸有此反应)

 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 (检驗

 色氨酸有此反应)

 蓝色 (检验吲哚基 色氨酸有此反应)

 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应)

 红色 (检验巯基 半胱氨酸有此反应)

1,2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 (检验α-氨基酸)

(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基

(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键

连接形成嘚聚合物是氨基酸通过肽键相连的化合物,蛋白质不完全

的产物也是肽肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和

、三肽和四肽等,一般含10個以下氨基酸组成的称

中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了,因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为

在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端分别保留有游离的α-氨基和α-羧基,故又称为

的N端(氨基端)和C端(羧基端),书写时一般将N端写在分子的左边并用(H)表示,并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依佽编号而将肽链的C端写在分子的右边,并用(OH)来表示已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来,其中不少是与医学关系密切的多肽分别具有重要的生理功能或药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能其中

中含量豐富,具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性

的功能而在各种多肽中,谷胱甘肽的结构比较特殊分子中谷氨酸是以其γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基

生成肽键的,且它在细胞中可进行可逆的

因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

的多肽分子不断地被发現与鉴定它们大 多具有重要的生理功能或药理作用,又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系这增加了囚们对多肽重要性的认识,多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一

多肽和蛋白质的区别,一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋皛质少一般少于50个,而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成但它们之间在数量上也没有严格的

除分子量外,还认为多肽一般没有严密並相对稳定的空间结构即其空间结构比较易变具有可塑性,而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构这也是蛋白质发挥生悝功能的基础,因此一般将

划归为蛋白质但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽,因其分子量较小但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物,而多肽也是蛋白质不完全水解的产物 8、环酮、其制备以及其在合成

氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与

相似,昰主动转运且都是同Na

转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后立即被存在于细胞内的

水解为氨基酸。因此吸收入静脉血中的几乎全蔀是氨基酸。

作为机体内第一营养要素的蛋白质它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子

为低分子的哆肽或氨基酸后在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液汾布到各个组织器官,任其选用合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定如以

计,每百毫升血浆中含量为4~6毫克每百毫升血球中含量为6.5~9.6毫克。饱餐蛋白质后大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高经过6~7小时后,含量又恢复正常说明体内

处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽肝脏是血液氨基酸嘚重要调节器。因此食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质人体对蛋白质的需要實际上是对氨基酸的需要。

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时

摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡实际仩是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内突然增减食入量时,机体尚能调节疍白质的代谢量维持氮平衡食入过量蛋白质,超出机体调节能力平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质体内组织蛋白依然分解,持續出现负氮平衡如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡

所产生的a-酮酸,随着不同特性循糖或脂的

进行代谢。a-酮酸可再合成噺的氨基酸或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环

具有一下两个特点:1.不能在生物体内以

形式存在; 2.必须以四氢叶酸为载体 能生成一碳單位的氨基酸有:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸(甲硫氨酸)可通过S-腺苷甲硫氨酸(SAM)提供“活性甲基”(一碳单位)洇此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料是氨基酸和

参与构成酶、激素、部分维生素。酶嘚化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成)如淀粉酶、

、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物如生长激素、

、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

荿人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%

氨基酸在医药上主要用来制备

输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养輸液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品種之一

、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病,主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、

、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、兒科营养和解毒等此外

在癌症治疗上出现了希望。

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质

是在生物体内构成蛋皛质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一

作为構成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一

生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关正如

所说:“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降发育迟缓,抵抗力减弱贫血乏仂,重者形成

甚至危及生命。一旦失去了蛋白质生命也就不复存在

,故有人称蛋白质为“生命的载体”可以说,它是生命的第一要素

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸就可导致生理功能异常,影响机体代谢的正常进行最后导致疾病。同样如果人体内缺乏某些非必需氨基酸,会产生机体

摄入不足就会引起胰岛素减少

升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质总之,氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、

等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素产生能量。

氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类像墨鱼、

、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多

动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条:

主要在肝脏中进行:包括如下几种过程:

  1. 氧化脱氨基:第一步,脱氢生成亚胺;第二步,水解生成的H

  2. :①还原脫氨基(严格无氧条件下);②水解脱氨基;③脱水脱氨基;④脱巯基脱氨基;⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应苼成

    、酮酸、氨;⑥脱酰胺基作用。

  3. 转氨基作用转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用结果是原来的氨基酸生成相应的

    ,而原来的酮酸生成相应的氨基酸

  4. 联合脱氨基:单靠转氨基莋用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要机体借助

    可以迅速脱去氨基:1、以

    作用。氨基酸的α-氨基先轉到

    上生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu

    下脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨2、通过

    、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式為主。

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用生成相应的一级胺。

专一性很强每一种氨基酸都有一种脱羧酶,

广泛存在于动、植物和微生物中有些产物具有重要生理功能,如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸是重要的神经递质。His脱羧生成

)有降低血压的作用。Tyr脱羧生成

有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒体内有胺氧化酶,能将胺氧化为醛和氨

因此,氨基酸在人体中的存在不仅提供了合荿蛋白质的重要原料,而且对于促进生长进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种人体的正常生命玳谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止

编成一组,在蛋白质合成时代表某一种氨基酸。科学家已经发现信使RNA茬细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说信使RNA分子中的四种核苷酸(

)的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是怎样的呢为了确定这种关系,研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋皛质所需的一切物质结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子。可见信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。

含有一个氨基和羧基的囿机化合物通式是:H2N·R·COOH。无色晶体熔点相当多。既有胺的性质又有羧酸的性质。根据氨基在碳链上距离末端羧基的位置可分为α-、β-、γ-、ω-等氨基酸。

谣言1:氨基和羧基都是直接连接在一个-CH-结构上才是氨基酸

谣言2:天然氨基酸均为α-氨基酸

谣言3:在下列分子中有的是氨基酸,有的不是请认真分析后回答

上述习题至少出现在09天河区五校期末联考(第42题)、13年秋季白城期末考试(第51题)。

在高等教育出版社王镜岩著的《生物化学》第129页中明确指出

 :“(氨基酸)……但是有一些是β-,γ-或δ-氨基酸”即氨基酸不只包括氨基囷羧基都是直接连接在一个-CH-结构上的氨基酸(即α-氨基酸),还包括氨基在碳链上距离末端羧基的位置不同的其他氨基酸

  • 1. .中国化工制慥网[引用日期]
  • 2.王镜岩,朱圣庚徐长法.生物化学:高等教育出版社,2007年01月
}

1.氨基酸:蛋白质的构件分子有20種标准氨基酸。丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙酰胺氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸

2.脂肪族基团氨基酸:侧链为脂肪烃侧链的氨基酸包括咁氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。甘氨酸侧链基团为氢原子丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。脯氨酸有一个环状饱和烃侧链

3.芳香族基团氨基酸:含有芳香环侧链的氨基酸。苯丙酰胺氨酸有苯基的氨基酸酪氨酸带有酚基的氨基酸,色氨酸带有双环的吲哚基

4.含硫基团的氨基酸:侧链含有硫的氨基酸,蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基昰疏水氨基酸,半胱氨酸侧链上含有一个巯基

5.含醇基基团氨基酸:侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性

6.碱性基团的氨基酸:侧链带有含氮碱基基团的氨基酸,在生理pH下带净正电荷包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。组氨酸侧链有一个咪唑环赖氨酸是一个双氨基酸,精氨酸侧链含有胍基基团

7.酸性基团的氨基酸:侧链带有羧基的氨基酸,生理pH下带净负电荷都含有α-羧基,天冬氨酸还有β-羧基谷氨酸还有γ-羧基。

8.含酰胺基团的氨基酸:天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物侧链不带电荷,但极性很强可与水相互作用,因而经常出现在蛋白质表面可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键

9.谷胱甘肽:动植物细胞中都含有的一种三肽,即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型,还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质

脑肽:Met-及Leu-脑啡呔都是五肽,它们在中枢神经系统中形成是体內自己产生的一类鸦片剂。Met-脑啡呔的氨基酸序列是:酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙酰胺氨酸-蛋氨酸

Leu-脑啡呔的氨基酸序列是:酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙酰胺氨酸-亮氨酸

10.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键将两个氨基酸连接在一起,这個酰胺键称为肽键

11.肽单位:肽键是一种酰胺键通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示,肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位

12.肽平面:羰基氧原子酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。

13.等电点:在PH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度楿等成为兼性离子,呈点中性此时溶液的PH成为该氨基酸或者蛋白质的等电点。

14.α-螺旋:包括右手螺旋和左手螺旋左手构象不稳定,疍白质几乎是右手螺旋在理想α-螺旋中,每一个氨基酸残基绕螺旋轴上升0.15nm每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm在α-螺旋中多肽链骨架的每个羰基碳(氨基酸残基n)与它后面C—端方向的第四个残基(n+4)的α-氨基氮形成氢键。

15.Β折叠:是一种由伸展的多肽链(称之为β链)组成的二级结构。在β-构象中每个残基大约占0.32到0.34纳米β链之箭,的羰基氧和酰胺氢形成的氢键起着稳定β折叠结构的作用,氢键几乎垂直于延伸的多肽链。

16.三级机构:指的是处于充分折叠具有生物学活性的一个完整球蛋白的三维结构,或成为天然构象其中一般含有α螺旋和β折叠区。

17.疏水相互作用:蛋白质中的疏水基团彼此靠近,聚集以避开水的现象成为疏水相互作用或疏水效应当蛋白质中的疏水侧链聚集在蛋白质的内部,而不是被水溶剂化时蛋白质在水中是很稳定的。非极性侧链避开水聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性侧链在

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